Untersuchung der Immunogenität von verschiedenen Insulinen durch die spezifische IgE-Bestimmung

Zusammenfassung

Die Immunogenität der einzelnen Insulinpräparate wurde bisher darauf zurückgeführt, daß das Hormon aus tierischen Extrakten hergestellt wurde. Diese Ansicht wurde zuletzt auch durch die Differenzen in der Aminosäurensequenz der Primärstruktur des Hormons der einzelnen Spezies gestützt. Schon bald konnte diese These widerlegt werden, denn es zeigte sich, daß durch ein desalaniniertes Schweine-Insulin und ein menschliches dethreoniniertes Insulin, zwei Insulinen mit völlig gleicher Primärstruktur, auch beim Menschen Antikörper erzeugt werden. Nach der Entdeckung des Proinsulins (Steiner, 1967) und dem Nachweis anderer insulinverwandter Proteine mit der antigenen Wirkung des Insulins im Pankreasextrakt wird diskutiert, daß diese Verunreinigungen die Antikörperbildung stimulieren. In Form einer Kreuzreaktion reagieren die durch die insulinverwandten Proteine entstandenen Antikörper auch mit dem Insulin. Bei der gelchromatographischen Auftrennung des kristallinen Insulins konnten drei Fraktionen gefunden werden. In der c-Fraktion wurde neben reinen Insulin Arginin-Insulin, Insulinäthylester und Monodesamido-Insulin festgestellt. Die Einführung der chromatographisch gereinigten Insuline in die Therapie des menschlichen Diabetes mellitus brachte einen deutlichen Rückgang der immunologisch bedingten Hautreaktionen, insbesondere wurde mit der Zunahme des Reinheitsgrades des Insulins ein Rückgang der verschiedenen Allergieformen sowie der Lipoatrophien beobachtet.