Log in

Enzym-Muster und Isozyme menschlicher Tumoren

  • Originalien
  • Published:
Klinische Wochenschrift Aims and scope Submit manuscript

Zusammenfassung

In 33 menschlichen Tumoren und den korrespondierenden Normalgeweben wurden die Aktivitäten folgender Enzyme bestimmt:

Alkohol-Dehydrogenase, Aldolase, Enolase, Glycerinaldehyd- Phosphat - Dehydrogenase, α-Glycerophosphat-Dehydrogenase, Glutamat-Dehydrogenase, Glutamat-Oxalacetat-Transaminase. Glutamat-Pyruvat-Transaminase, Hexokinase, Isocitrat-Dehydrogenase, Lactat-Dehydrogenase, Malat-Dehydrogenase, Fructose-I-Phosphat-Aldolase, 6-Phosphogluconat-Dehydrogenase, 3-Phosphoglycerat-Kinase, 3-Phosphoglycerat-Mutase, Pyruvat-Kinase, Sorbit-Dehydrogenase, Glucose-6-Phosphat-Dehydrogenase (Zwischenferment).

Der Vergleich der Enzym-Muster zeigte dem Verhalten der Normalgewebe entsprechende Unterschiede bei den einzelnen Tumoren, aber eine überraschende Ähnlichkeit mit dem Muttergewebe. Die gegenüber dem Muttergewebe zu beobachtende Abweichung der Tumor-Muster entsprict den hier zu beobachtenden Stoffwechselveränderungen. Die Auftrennung der Isozyme von Lactat-Dehydrogenase, Malat-Dehydrogenase, Enolase, Glycerinaldehydphosphat-Dehydrogenase, Aldolase und Pyruvat-Kinase an DEAE-Cellulose bei vier Tumoren und ihren Muttergeweben ergab eine weitgehend gleiche Verteilung der Fraktionen, allein die Lactat-Dehydrogenase zeigt bei den Tumoren ein abweichendes Verhalten.

This is a preview of subscription content, log in via an institution to check access.

Access this article

Subscribe and save

Springer+ Basic
EUR 32.99 /Month
  • Get 10 units per month
  • Download Article/Chapter or Ebook
  • 1 Unit = 1 Article or 1 Chapter
  • Cancel anytime
Subscribe now

Buy Now

Price includes VAT (France)

Instant access to the full article PDF.

Literatur

  1. Allard, C., G. de Lamirande andA. Cantero: Mitochondrial population in mammalian cells: Variation in the mitochondrial population of the average rat liver cells during regeneration. Use of the mitochondria as a unit of measurement. Cancer Res.12, 580 (1952).

    PubMed  Google Scholar 

  2. Allard, C., G. de Lamirande andA. Cantero: Mitochondrial population in mammalian cells: Preliminary results on the variation azodyes carcinogenesis. Canad. J. med. Sci.30, 543 (1952).

    Google Scholar 

  3. Allard, C., G. de Lamirande andA. Cantero: Mitochondrial population in mammalian cells: Number of mitochondria per average cell of rat liver tumor induced by 4-dimethylamino-azobenzene. Significance in the comparative study of the mitochondrial fraction properties of normal tissues and tumors. Canad. J. med. Sci.31, 103 (1953).

    Google Scholar 

  4. Beisenherz, G., H. J. Boltze, Th. Bücher, R. Czok, K. H. Garbade, E. Meyer-Arendt u.G. Pfleiderer: Diphosphofructose- Aldolase, Phosphoglyceraldehyd - Dehydrogenase, Milchsäure-Dehydrogenase, Glycerophosphat-Dehydrogenase und Pyruvat-Kinase aus Kaninchenmuskulatur in einem Arbeitsgang. Z. Naturforsch. 8b, 555 (1953).

    Google Scholar 

  5. Bergel, F.: Chemistry of enzymes in cancer. Amer. lectures series, Publication Nr. 424. Springfield (Ill.): Ch. C. Thomas 1961.

    Google Scholar 

  6. Büchner, F., E. Grundmann u.W. Oehlert: Die experimentelle Kanzerisierung der Parenchymzelle. Dtsch. med. Wschr.39, 1845 (1961).

    Google Scholar 

  7. Cooper, Z. K., andM. G. Seeling: Quantitative study of mitochondria in various grades of squamous cell carcinoma. Arch. Path.19, 524 (1935).

    Google Scholar 

  8. Dalton, J. A., andJ. E. Edwards: Mitochondria and Golgi-Apparatus of induced and spontaneous hepatomas in the mouse. J. nat. Cancer Inst.2, 565 (1942).

    Google Scholar 

  9. Delbrück, A., H. Schimassek, K. Bartsch u.Th. Bücher: Enzymverteilungsmuster in einigen Organen und in experimentellen Tumoren der Ratte und der Maus. Biochem. Z.331, 297 (1959).

    Google Scholar 

  10. de Ritis, F., A. Ascione, M. Coltorti, G. Giusti eL. Mallucci: Epatite virale. G. Mal. infett.11, 1 (1959).

    Google Scholar 

  11. Dickens, F.: The hexomonophosphate oxidative pathway of yeast and animal tissues. Conférences et Rapportes présentés au 3e congr. internat. de Biochimie, Bruxelles 1.–6. Août 1955.

  12. Elias, H., J. C. Sherrick andR. F. Bouldin: Reaction of the normal liver parenchyma to metastatic carcinoma. Acta hepat. (Hamburg)6, 357 (1962).

    Google Scholar 

  13. Elias, H.: Multicentric carcinogenesis in the human liver. Acta hepat. (Hamburg)7, 65 (1960).

    Google Scholar 

  14. Fitch, W. M., R. Hill andJ. C. Chaikoff: Extent and patterns of adaptation of enzyme activities in liver of normal rats fed diets high in glucose and fruktose. J. biol. Chem.235, 554 (1960).

    PubMed  Google Scholar 

  15. Freeland, R. A., andA. E. Harper: Metabolic adaptions in higher animals. J. biol. Chem.234, 1351 (1959).

    Google Scholar 

  16. Glock, G. E., andP. McLean: Effects of hormones on levels of oxidized and reduced diphosphopyridine-nucleotide and triphosphopyridine-nucleotide in liver and diaphragma. Biochem. J.61, 397 (1955).

    PubMed  Google Scholar 

  17. Greenstein, J. P.: Biochemistry of cancer, 2. Ed. New York: Academic Press. 1954.

    Google Scholar 

  18. Hamperl, H.: In: Handbuch der allgemeinen Pathologie, Die Morphologie der Tumoren, S. 24. Berlin-Göttingen-Heidelberg: Springer 1956.

    Google Scholar 

  19. Hess, B., u.S. J. Walter: Über das Protein der Laktatdehydrogenase im menschlichen Serum und Geweben. Klin. Wsch;.21, 1080 (1960).

    Google Scholar 

  20. Holzer, H., G. Sedlmayr u.M. Kiese: Bestimmung des Blutgehaltes von Leberproben zur Korrektur biochemischer Analysen. Biochem. Z.328, 176 (1956).

    PubMed  Google Scholar 

  21. Richterich, R.: Enzymopathologie. Berlin-Göttingen-Heidelberg: Springer 1958.

    Google Scholar 

  22. Merten, R.: Enzymverteilungsmuster im Plasma Krebskranker. Bull. schweiz. Akad. med. Wiss.16, Fasc. 6, 466 (1960).

    Google Scholar 

  23. Merten, R., u.H. G. Solbach: Enzymes in tumor diagnosis. Acta Un. int. Cancer18, 1 (1962).

    Google Scholar 

  24. Peterson, E. A., andH. A. Sober: Chromatographie of Proteins 1. Cellulose ion exchange adsorbents. J. Amer. chem. Soc.78, 751 (1956).

    Google Scholar 

  25. Pfleiderer, G., u.E. D. Wachsmuth: Alters- und funktionsabhängige Differenzierung der Lactatdehydrogenase menschlicher Organe. Biochem. Z.334, 185 (1961).

    PubMed  Google Scholar 

  26. Ryser, H., J. Frei andE. Vanotti: Enzymic studies in small amounts of human tissue with the help of microanalytical methods. III. Energetic metabolism of cirrhotic and precirrhotic liver tissue removed by needle biopsy. Clin. chim. Acta3, 486 (1958).

    PubMed  Google Scholar 

  27. Starkweather, W. H., andH. K. Schoch: Some observations on the lactatdehydrogenase of human neoplastic tissue. Biochim. biophys. Acta (Amst.)62, 440 (1962).

    PubMed  Google Scholar 

  28. Schmidt, E., F. W. Schmidt u.E. Wildhirt: Vergleichende Aktivitäts-Bestimmungen von Enzymen des energieliefernden Stoffwechsels in der menschlichen und in der Ratten-Leber. Klin. Wschr.36, 172 (1958).

    PubMed  Google Scholar 

  29. Schmidt, E., F. W. Schmidt u.E. Wildhirt: Aktivitäts-Bestimmungen von Enzymen des energieliefernden Stoffwechsels in der menschlichen Leber bei der akuten Hepatitis und ihren Ausheilungs-Zuständen. Klin. Wsch.36, 227 (1958).

    Google Scholar 

  30. Schmidt, E., F. W. Schmidt u.E. Wildhirt: Aktivitäts-Bestimmungen von Enzymen des energieliefernden Stoffwechsels im menschlichen Serum und in Leberpunktaten bei Lebererkrankungen. Klin. Wschr.36, 280 (1958).

    PubMed  Google Scholar 

  31. Schmidt, E., F. W. Schmidt u.E. Wildhirt: Ergebnisse der Untersuchung weiterer 7 Enzyme des energieliefernden Stoffwechsels in der normalen und pathologisch veränderten menschlichen Leber. Untersuchungen über den Eiweiß- und Blutgehalt in Leberpunktaten. Klin. Wschr.37, 1221 (1959).

    PubMed  Google Scholar 

  32. Villavicencio, M., andE. S. G. Barron: Pathways of glucose metabolism in lymphatic cells of rabbits appendix and gardener's mouse lymphosarcoma. Arch. Biochem.67, 131 (1957).

    Google Scholar 

  33. Warburg, O.: Stoffwechsel der Tumoren. Berlin: Springer 1926.

    Google Scholar 

  34. Warburg, O.: Über die Entstehung der Krebszelle. Naturwissenschaften42, 401 (1955).

    Google Scholar 

  35. Weichselbaum, T. E.: An accurate and rapid method for the determination of proteins in small amounts of blood serum and plasma. Amer. J. clin. Path.10, 40 (1946).

    Google Scholar 

  36. Wieland, Th., u.G. Pfleiderer: Nachweis der Heterogenität von Milchsäure-Dehydrogenase verschiedenen Ursprungs durch Träger-Elektrophorese. Biochem. Z.329, 112 (1957).

    PubMed  Google Scholar 

  37. Wieland, Th., G. Pfleiderer u.F. Ortanderl: Über die Verschiedenheit der Milchsäuredehydrogenase. III. Vergleiche der Milchsäuredehydrogenasen aus verschiedenen Rattenorganen. Biochem. Z.331, 103 (1959).

    Google Scholar 

  38. Wieland, Th., G. Pfleiderer u.K. Rajewsky: Über die Verschiedenheit der Milchsäure-Dehydrogenasen. V. Papierelektrophoretischer Vergleich der typischen Spaltprodukte. Z. Naturforsch.15b, 434 (1960).

    Google Scholar 

  39. Willis, R. A.: Pathology of tumors, 2. ed. London: Butterworth & Co. 1953.

    Google Scholar 

Download references

Author information

Authors and Affiliations

Authors

Rights and permissions

Reprints and permissions

About this article

Cite this article

Bär, U., Schmidt, E. & Schmidt, F.W. Enzym-Muster und Isozyme menschlicher Tumoren. Klin Wochenschr 41, 977–988 (1963). https://doi.org/10.1007/BF01478859

Download citation

  • Issue Date:

  • DOI: https://doi.org/10.1007/BF01478859

Navigation