Zusammenfassung
In 33 menschlichen Tumoren und den korrespondierenden Normalgeweben wurden die Aktivitäten folgender Enzyme bestimmt:
Alkohol-Dehydrogenase, Aldolase, Enolase, Glycerinaldehyd- Phosphat - Dehydrogenase, α-Glycerophosphat-Dehydrogenase, Glutamat-Dehydrogenase, Glutamat-Oxalacetat-Transaminase. Glutamat-Pyruvat-Transaminase, Hexokinase, Isocitrat-Dehydrogenase, Lactat-Dehydrogenase, Malat-Dehydrogenase, Fructose-I-Phosphat-Aldolase, 6-Phosphogluconat-Dehydrogenase, 3-Phosphoglycerat-Kinase, 3-Phosphoglycerat-Mutase, Pyruvat-Kinase, Sorbit-Dehydrogenase, Glucose-6-Phosphat-Dehydrogenase (Zwischenferment).
Der Vergleich der Enzym-Muster zeigte dem Verhalten der Normalgewebe entsprechende Unterschiede bei den einzelnen Tumoren, aber eine überraschende Ähnlichkeit mit dem Muttergewebe. Die gegenüber dem Muttergewebe zu beobachtende Abweichung der Tumor-Muster entsprict den hier zu beobachtenden Stoffwechselveränderungen. Die Auftrennung der Isozyme von Lactat-Dehydrogenase, Malat-Dehydrogenase, Enolase, Glycerinaldehydphosphat-Dehydrogenase, Aldolase und Pyruvat-Kinase an DEAE-Cellulose bei vier Tumoren und ihren Muttergeweben ergab eine weitgehend gleiche Verteilung der Fraktionen, allein die Lactat-Dehydrogenase zeigt bei den Tumoren ein abweichendes Verhalten.
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Bär, U., Schmidt, E. & Schmidt, F.W. Enzym-Muster und Isozyme menschlicher Tumoren. Klin Wochenschr 41, 977–988 (1963). https://doi.org/10.1007/BF01478859
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